RNASE3

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
4A2O, 4X08, 1DYT, 4OXB, 2LVZ, 2KB5, 4OXF, 1QMT, 4OWZ, 1H1H, 4A2Y

Ідентифікатори

Символи

RNASE3, ECP, RNS3, RAF1, ribonuclease A family member 3

Зовнішні ІД

OMIM: 131398 MGI: 3528616 HomoloGene: 136763 GeneCards: RNASE3

Онтологія гена
Молекулярна функція	• nuclease activity • endonuclease activity • ribonuclease activity • hydrolase activity • nucleic acid binding • lipopolysaccharide binding
Клітинна компонента	• extracellular region • міжклітинний простір • azurophil granule lumen
Біологічний процес	• Деградація РНК • innate immune response in mucosa • defense response to bacterium • nucleic acid phosphodiester bond hydrolysis • RNA phosphodiester bond hydrolysis • antimicrobial humoral response • neutrophil degranulation • antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide • вроджений імунітет
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


6037


503847

Ensembl


ENSG00000169397


ENSMUSG00000050766

UniProt


P12724


Q5GAN2

RefSeq (мРНК)


NM_002935


NM_017389

RefSeq (білок)


NP_002926


NP_059085

Локус (UCSC)

Хр. 14: 20.89 – 20.89 Mb

н/д

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

RNASE3 (англ. Ribonuclease A family member 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 160 амінокислот, а молекулярна маса — 18 385^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVPKLFTSQI	CLLLLLGLMG	VEGSLHARPP	QFTRAQWFAI	QHISLNPPRC
TIAMRAINNY	RWRCKNQNTF	LRTTFANVVN	VCGNQSIRCP	HNRTLNNCHR
SRFRVPLLHC	DLINPGAQNI	SNCTYADRPG	RRFYVVACDN	RDPRDSPRYP
VVPVHLDTTI

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, антибіотиків, антимікробних білків, нуклеаз, ендонуклеаз. Секретований назовні.

Література

Rosenberg H.F., Ackerman S.J., Tenen D.G. (1989). Human eosinophil cationic protein. Molecular cloning of a cytotoxin and helminthotoxin with ribonuclease activity. J. Exp. Med. 170: 163—176. PMID 2473157 DOI:10.1084/jem.170.1.163
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Torrent M., de la Torre B.G., Nogues V.M., Andreu D., Boix E. (2009). Bactericidal and membrane disruption activities of the eosinophil cationic protein are largely retained in an N-terminal fragment. Biochem. J. 421: 425—434. PMID 19450231 DOI:10.1042/BJ20082330
Torrent M., Odorizzi F., Nogues M.V., Boix E. (2010). Eosinophil cationic protein aggregation: identification of an N-terminus amyloid prone region. Biomacromolecules. 11: 1983—1990. PMID 20690710 DOI:10.1021/bm100334u
Zhang J., Rosenberg H.F. (2000). Sequence variation at two eosinophil-associated ribonuclease loci in humans. Genetics. 156: 1949—1958. PMID 11102386

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10046 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, P12724 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.