ATOX1 : Література, Примітки, Див. також Вікіпедія

ATOX1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1FE0, 1FE4, 1FEE, 1TL4, 1TL5, 2K1R, 2LQ9, 3CJK, 3IWL, 3IWX, 4QOT, 4YDX, 4YEA

Ідентифікатори

Символи

ATOX1, ATX1, HAH1, antioxidant 1 copper chaperone

Зовнішні ІД

OMIM: 602270 MGI: 1333855 HomoloGene: 2984 GeneCards: ATOX1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• copper ion transmembrane transporter activity • metallochaperone activity • copper ion binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • copper chaperone activity • copper-dependent protein binding • зв'язування з іоном металу • ATPase binding
Клітинна компонента	• гіалоплазма
Біологічний процес	• GO:0070839 metal ion transport • copper ion transport • ion transport • protein maturation by copper ion transfer • copper ion transmembrane transport • cellular copper ion homeostasis • GO:0001306 response to oxidative stress • negative regulation of apoptotic process • copper ion export
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


475


11927

Ensembl


ENSG00000177556


ENSMUSG00000018585

UniProt


O00244


O08997

RefSeq (мРНК)


NM_004045


NM_009720

RefSeq (білок)


NP_004036


NP_033850

Локус (UCSC)

Хр. 5: 151.74 – 151.77 Mb

Хр. 11: 55.34 – 55.35 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

ATOX1 (англ. Antioxidant 1 copper chaperone) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 68 амінокислот, а молекулярна маса — 7 402^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPKHEFSVDM		TCGGCAEAVS		RVLNKLGGVK		YDIDLPNKKV		CIESEHSMDT
LLATLKKTGK		TVSYLGLE

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт іонів, транспорт, транспорт міді, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів.

Література

Liu P.-C., Koeller D.M., Kaler S.G. (2003). Genomic organization of ATOX1, a human copper chaperone. BMC Genet. 4: 4—4. PMID 12594858 DOI:10.1186/1471-2156-4-4
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Wernimont A.K., Huffman D.L., Lamb A.L., O'Halloran T.V., Rosenzweig A.C. (2000). Structural basis for copper transfer by the metallochaperone for the Menkes/Wilson disease proteins. Nat. Struct. Biol. 7: 766—771. PMID 10966647 DOI:10.1038/78999

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:798 (англ.) . Процитовано 31 серпня 2017.
↑ UniProt, O00244 (англ.) . Архів оригіналу за 18 вересня 2017. Процитовано 31 серпня 2017.