Piruvat dehidrogenaza (acetil-transfer)
| Piruvat dehidrogenaza (acetil-transfer) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Piruvat dehidrogenaza E1 heterotetramer, Human | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.2.4.1 | ||||||||
| CAS broj | 9014-20-4 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Piruvat dehidrogenaza (acetil-transfer) (EC 1.2.4.1, MtPDC (mitohondrijali piruvatni dehidogenazni kompleks), piruvatna dekarboksilaza, piruvatna dehidrogenaza, piruvatna dehidrogenaza (lipoamid), piruvatni dehidrogenazni kompleks, piruvat:lipoamid 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija i akceptor-acetilacija), piruvinsko kiselinska dehidrogenaza, piruvinska dehidrogenaza) je enzim sa sistematskim imenom piruvat:(dihidrolipoillizin-ostatak acetiltransferaza)-lipoillizin 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija, akceptor-acetilacija).[1][2][3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- piruvat + [dihidrolipoillizinski ostatak acetiltransferaza] lipoillizin [dihidrolipoillizin-ostatak acetiltransferaza] S-acetildihidrolipoillizin + CO2
Ovaj enzim sadrži tiamin difosfat. On je komponenta (sa višestrukim kopijama) multienzimskog kompleksa piruvatne dehidrogenaze u kome je vezan za molekul EC 2.3.1.12, dihidrolipoillizinski-ostatak acetiltransferaza, koji takođe vezuje vešestruke kopije enzima EC 1.8.1.4, dihidrolipoil dehidrogenaza. Ovaj enzim ne deluje na slobodni lipoamid ili lipoillizin, nego samo na lipoillizinski ostatak u EC 2.3.1.12.
Reference
- ↑ Ochoa, S. (1954). „Enzymic mechanisms in the citric acid cycle”. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 15: 183-270. PMID 13158180.
- ↑ Scriba, P. and Holzer, H. (1961). „Gewinnung von αHydroxyäthyl-2-thiaminpyrophosphat mit Pyruvatoxydase aus Schweineherzmuskel”. Biochem. Z. 334: 473-486. PMID 13749426.
- ↑ Perham, R.N. (2000). „Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions”. Annu. Rev. Biochem. 69: 961-1004. PMID 10966480.
Literatura
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Spoljašnje veze
- MeSH Pyruvate+dehydrogenase+(acetyl-transferring)
- p
- r
- u
Aktivno mesto • Alosterna regulacija • Mesto vezivanja • Katalitički perfektan enzim • Koenzim • Kofaktor • Kooperativnost • EC broj • Enzimska kataliza • Inhibicija enzima • Enzimska kinetika • Lajnviver–Burk dijagram • Mihaelis–Mentenova kinetika • Spisak enzima
EC1 Oksidoreduktaze/spisak • EC2 Transferaze/spisak • EC3 Hidrolaze/spisak • EC4 Lijaze/spisak • EC5 Izomeraze/spisak • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
