Alkohol dehidrogenaza
| Alkohol dehidrogenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Alkohol dehidrogenaza alfa homodimer, Human | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.1.1.1 | ||||||||
| CAS broj | 9031-72-5 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Alkohol dehidrogenaza (EC 1.1.1.1, alkoholna dehidrogenaza, ADH, alkoholna dehidrogenaza (NAD), alifatična alkoholna dehidrogenaza, etanol dehidrogenaza, NAD-zavisna alkoholna dehidrogenaza, NAD-specifična aromatična alkoholna dehidrogenaza, NADH-alkoholna dehidrogenaza, NADH-aldehidna dehidrogenaza, primarna alkoholna dehidrogenaza, kvaščana alkoholna dehidrogenaza) je enzim sa sistematskim imenom alkohol:NAD+ oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeće hemijske reakcije
- primarni alkohol + NAD+ aldehid + NADH + H+
- sekundarni alkohol + NAD+ keton + NADH + H+
Alkoholna dehirogenaza je protein cinka. Ona deluje na primarne ili sekundarni alkohole ili hemi-acetale sa veoma širokom specifičnošću. Ovaj enzim slabije oksiduje metanol od etanola. Kod životinja, ali ne i kod kvasaca, ovaj enzim takođe deluje na ciklične sekundarne alkohole.
Reference
- ↑ Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. and Furugren, B. (1975). „Alcohol dehydrogenase”. u: Boyer, P.D.. The Enzymes. 11 (3rd izd.). New York: Academic Press. str. 103-190.
- ↑ Jörnvall, H. (1977). „Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects”. Eur. J. Biochem. 72: 443-452. PMID 320001.
- ↑ Negelein, E. and Wulff, H.-J. (1937). „Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd”. Biochem. Z. 293: 351-389.
- ↑ Sund, H. and Theorell, H. (1963). „Alcohol dehydrogenase”. u: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K.. The Enzymes. 7 (2nd izd.). New York: Academic Press. str. 25-83.
- ↑ Theorell, H. (1958). „Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system”. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20: 31-49. PMID 13605979.
Literatura
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Vanjske veze
- MeSH Alcohol+dehydrogenase
- p
- r
- u
Aktivno mesto • Alosterna regulacija • Mesto vezivanja • Katalitički perfektan enzim • Koenzim • Kofaktor • Kooperativnost • EC broj • Enzimska kataliza • Inhibicija enzima • Enzimska kinetika • Lajnviver–Burk dijagram • Mihaelis–Mentenova kinetika • Spisak enzima
EC1 Oksidoreduktaze/spisak • EC2 Transferaze/spisak • EC3 Hidrolaze/spisak • EC4 Lijaze/spisak • EC5 Izomeraze/spisak • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
